Di Pesach Benson e Omer Novoselsky • 2 febbraio 2026
Gerusalemme, 2 febbraio 2026 (TPS-IL) — I batteri hanno dirottato un’antica macchineria virale per riconoscere e attaccare una gamma sorprendente di tipi cellulari, una scoperta che potrebbe trasformare la medicina e la biotecnologia, ha affermato un team di scienziati israeliani e cinesi.
La ricerca mostra che i batteri riutilizzano ripetutamente lo stesso sistema di iniezione molecolare scambiando la proteina che si lega alle cellule. Svelando migliaia di queste proteine leganti i recettori intercambiabili nascoste nei genomi batterici, lo studio risolve un mistero biologico di lunga data e fornisce un kit di strumenti pronto all’uso per veicolare farmaci, enzimi o altre molecole in specifiche cellule umane, animali o vegetali.
Il fulcro dello studio sono i sistemi di iniezione contrattili extracellulari, o eCIS — macchine molecolari simili a virus che i batteri utilizzano per iniettare proteine tossiche nelle cellule bersaglio. Questi sistemi si sono evoluti dai batteriofagi, virus che infettano i batteri, ma finora gli scienziati non avevano capito come una singola macchina batterica potesse riconoscere così tanti bersagli diversi.
“Originariamente questo era un batteriofago, un virus che uccide i batteri, capace di legarsi alle cellule batteriche e iniettare il suo DNA”, ha detto a TPS-IL il ricercatore principale Prof. Asaf Levy della Facoltà di Agricoltura, Alimentazione e Ambiente dell’Università Ebraica di Gerusalemme. “A un certo punto dell’evoluzione si è trasformato in uno strumento che diversi batteri in ambienti diversi usano per iniettare proteine tossiche nelle cellule bersaglio. La sorpresa è che, secondo la nostra analisi, sembrano esserci così tante cellule bersaglio. Il virus medio tende ad essere molto specifico. Ma qui capiamo che l’eCIS si è evoluto in diversi microbi per legarsi a tipi cellulari estremamente diversi — non solo batteri, ma anche eucarioti come animali, piante e funghi.”
I ricercatori sospettavano da tempo che gli eCIS si basassero su proteine leganti i recettori specializzate per riconoscere i loro bersagli. Ma le proteine cambiano così rapidamente che le ricerche standard non potevano rilevarle.
Per risolvere questo problema, Levy, il ricercatore dottorando Nimrod Nachmias — lavorando con i collaboratori Zhiren Wang e Xiao Feng dal laboratorio del Prof. Peng Jiang presso il NHC Key Laboratory of Systems Biology of Pathogens a Pechino — ha sviluppato un algoritmo computazionale per rilevare elementi strutturali conservati all’interno delle proteine del filamento della coda in rapida evoluzione.
Concentrandosi sui domini di ancoraggio condivisi che legano le proteine alla particella eCIS, hanno identificato migliaia di proteine leganti i recettori precedentemente nascoste. Il team ha catalogato 3.445 distinte proteine del filamento della coda in 2.585 cluster genici eCIS in 1.069 specie batteriche e archeobatteriche — il set di dati più completo del suo genere.
Ogni filamento della coda ha due parti: una regione conservata che lo collega al sistema di iniezione e una regione variabile che determina quali cellule può bersagliare. Molti di questi domini leganti i recettori sono stati acquisiti attraverso il trasferimento genico orizzontale, a volte prendendo in prestito DNA da virus, piante, funghi e persino componenti del sistema immunitario animale.
“Questa è un’evoluzione accelerata sotto steroidi”, ha detto Levy a TPS-IL. “I batteri stanno campionando il mondo biologico per strumenti di legame utili e li stanno riutilizzando. Il gene del filamento della coda si è evoluto rapidamente acquisendo DNA estraneo, ricombinandolo per creare una nuova specificità di legame e, se benefico, diffondendosi attraverso il trasferimento orizzontale e verticale.”
Per dimostrare applicazioni pratiche, il team ha ingegnerizzato una particella eCIS utilizzando un filamento della coda di un batterio *Paenibacillus* simile all’emoagglutinina, una proteina legante i recettori nei virus dell’influenza e del morbillo. Il sistema ingegnerizzato si è legato con successo e ha iniettato proteine nelle cellule monocitarie umane THP-1, lasciando intatte altre tipologie cellulari. Gli esperimenti hanno suggerito che il D-mannosio, uno zucchero sulle superfici delle cellule umane, potrebbe agire come recettore. La microscopia elettronica ha catturato le particelle che si attaccavano alle cellule umane momenti prima di rilasciare il loro carico.
Levy ha sottolineato le potenziali applicazioni. “Abbiamo dimostrato che un eCIS ingegnerizzato poteva iniettare in un tipo di cellula umana ma non in altre, il che è eccellente per ridurre i potenziali effetti avversi”, ha detto a TPS-IL.
I risultati aprono nuove possibilità fornendo un sistema di rilascio naturale e programmabile. Le particelle eCIS ingegnerizzate possono iniettare proteine o carichi molecolari in tipi cellulari specifici lasciandone intatti altri. Il catalogo di migliaia di proteine leganti i recettori evolute naturalmente offre agli scienziati un versatile kit di strumenti per creare sistemi di rilascio personalizzati per la ricerca, enzimi industriali o molecole terapeutiche.
Lo studio ha anche applicazioni in agricoltura e nello sviluppo antimicrobico. I sistemi eCIS potrebbero veicolare proteine nelle colture senza modifiche genetiche, migliorando la resistenza a parassiti o stress. Tossine e enzimi batterici trasportati dagli eCIS potrebbero essere riutilizzati come agenti antimicrobici o biocatalizzatori industriali.
“I batteri non si limitano ad adattare lentamente le loro armi; possono reinventarle rapidamente prendendo in prestito strumenti di legame da tutto il mondo biologico”, ha detto Levy a TPS-IL.
Lo studio è stato pubblicato sulla rivista peer-reviewed *Nature Communications*.
