Di Pesach Benson • 1 agosto 2025
Gerusalemme, 1 agosto 2025 (TPS-IL) — Scienziati israeliani hanno scoperto un sorprendente meccanismo fisico che potrebbe influenzare lo sviluppo della malattia di Alzheimer, aprendo nuove possibilità per il trattamento delle malattie neurodegenerative.
La ricerca ha rilevato che l’orientamento dei campi magnetici sulle superfici può guidare il modo in cui le proteine amiloide-beta — contributori chiave dell’Alzheimer — si assemblano in fibrille dannose nel cervello.
Lo studio, guidato da Yael Kapon, studentessa di dottorato presso l’Istituto di Fisica Applicata dell’Università Ebraica di Gerusalemme, è stato recentemente pubblicato sulla rivista peer-reviewed ACS Nano. La ricerca è stata condotta sotto la guida del Prof. Yossi Paltiel e in collaborazione con il Prof. Ehud Gazit della Tel Aviv University.
I risultati suggeriscono che l’orientamento dello spin degli elettroni — determinato dalla magnetizzazione di una superficie — può influenzare significativamente la quantità, la lunghezza e la struttura delle fibrille amiloidi.
“Stiamo iniziando a vedere che la biologia potrebbe essere più sensibile allo spin di quanto pensassimo”, ha affermato Paltiel. “Il nostro lavoro dimostra che le forze legate allo spin possono influenzare direttamente il modo in cui le proteine si aggregano. Questa è una nuova dimensione da considerare quando si pensano a malattie come l’Alzheimer, che comportano l’accumulo di questo tipo di fibrille.”
Al centro dello studio c’è il peptide amiloide-beta (Aβ₁–₄₂) , noto per il suo ruolo nella formazione di placche appiccicose nei cervelli dei pazienti affetti da Alzheimer. I ricercatori hanno esaminato come questi peptidi si auto-assemblano su superfici magnetizzate, scoprendo che la direzione dello spin degli elettroni — allineata dal campo magnetico — alterava drasticamente il processo di formazione.
Quando la magnetizzazione della superficie puntava in una direzione, le proteine amiloidi formavano quasi il doppio delle fibrille — alcune lunghe fino a 20 volte di più — rispetto a quando la magnetizzazione era invertita. Quando è stata utilizzata una versione del peptide con chiralità opposta, anche il modello si è invertito, indicando un robusto effetto dipendente dallo spin.
Il fenomeno alla base di questi risultati è noto come Chiral-Induced Spin Selectivity (CISS). Questo effetto descrive come le molecole chirali — quelle con una specifica “manualità” — interagiscono diversamente con gli elettroni a seconda del loro spin. Sebbene precedentemente studiato in chimica e scienza dei materiali, il CISS sta solo ora guadagnando attenzione per il suo potenziale ruolo nei processi biologici.
“Questi risultati aggiungono un nuovo livello alla nostra comprensione della formazione dell’amiloide”, ha affermato Gazit, esperto di auto-assemblaggio proteico. “Suggeriscono che proprietà fisiche come lo spin degli elettroni — non solo le interazioni biochimiche — possono svolgere un ruolo significativo nel modo in cui queste strutture dannose si sviluppano. Ciò apre nuove possibilità per la progettazione di tecnologie che influenzano il comportamento delle proteine in modi mirati e non invasivi.”
Utilizzando la microscopia elettronica e la spettroscopia infrarossa, il team ha scoperto che non solo le fibrille differivano per numero e lunghezza, ma anche la loro disposizione molecolare interna variava a seconda dell’allineamento dello spin della superficie. L’implicazione è che la polarizzazione dello spin potrebbe essere un fattore controllabile nella prevenzione o nella manipolazione delle strutture amiloidi legate alla neurodegenerazione.
Sebbene la ricerca rimanga in una fase fondamentale, potrebbe aprire la strada a nuovi approcci per controllare l’aggregazione proteica. Il team immagina future applicazioni come nanoparticelle spin-polarizzate o filtri magnetizzati che potrebbero interrompere o reindirizzare l’accumulo dannoso di proteine, con potenziali usi nel trattamento dell’Alzheimer e di disturbi correlati.
“Questo studio ci fornisce un nuovo strumento per indagare come le proteine si uniscono”, ha affermato Kapon. “Speriamo che possa guidare la ricerca futura su come rallentare, prevenire o reindirizzare questi processi in modo controllato.
